还原性喷雾干燥机脱氨基作用

!! $ $$.... ... ... ..?@8 $ $$?@8 $ $$?@6?@/@8 $ $$?@8 /@8?BB@酪氨酸 酪胺 对甲酚 苯酚 ! !（三）吲哚及甲基吲哚的生成 !!由色氨酸分解产生吲哚及甲基吲哚，二者是粪便臭味的主要来源。 #"!第二篇!物质代谢$$$* **! ! %%%%% %%!$#% $#$&&# %%%$#%%%%% %%. ..% %%%%%%% %%. ..’...$ $$$$$...$ $$$$$...$ $$!!! !!!$ $$. .."" ""#%# ##色氨酸 甲基吲哚 吲哚 !!（四）硫化氢的产生 !!半胱氨酸在肠菌作用下，可分解成硫醇、硫化氢及甲烷等。 !!（五）氨的生成 !!肠道细菌对氨基酸的还原性喷雾干燥机脱氨基作用可产生氨（ ())*+,(）。此外，由血液扩散入肠腔的尿素及未被吸收的精氨酸经细菌作用产生的尿素，都可经肠菌尿素酶的分解而产氨。 -%%%$#%%%$&&#%%%肠!-% %%$#% % %%$&&# . "#’ . %#$ $$"#% 肠菌#% "% %%$&%%%"#%%%%!$&% . %"#’%.#%& !!肠道内产生的氨主要在结肠吸收入血，是血氨的主要来源之一。由肠道吸收的氨运输至肝所合成的尿素相当于正常人每天排出尿素总量的 /01。严重肝功能障碍的病人，因不能及时处理吸收入体内的氨及其他毒性腐败产物，常发生肝昏迷。故对这类患者应采取措施，如控制蛋白质摄入量，抑制肠菌生长以减少肠道氨的产生和吸收。第三节!体内蛋白质的降解 !!人体内的蛋白质处于分解与合成的动态平衡之中，正常成人每日约更新整体总蛋白质量的 /2 3 %2。

其中，主要为肌肉蛋白质的分解，其降解释放的氨基酸，约有 452 3 672再被用于合成新的蛋白质。体内各种组织蛋白的更新速率很不一致，它们的半衰期相差很悬殊，更新速率快的蛋白质的半衰期仅为数秒钟或几小时（如肝细胞中的某些酶，尤其关键酶）；中等速率更新的蛋白质的半衰期约为 /7 8（如肝细胞中的大部分蛋白质、血浆中的多种蛋白质等）；也有一些组织蛋白质的更新速率较慢，其半衰期常超过数月（如结缔组织中的胶原蛋白、核内的组蛋白等）。各种蛋白质更新率的调节机制目前尚不清楚。有研究发现，富含脯、谷、丝及苏氨酸序列（称 9:;<顺序）模体的蛋白质，其半衰期都较短，这可能与其更新调控机制有关。 !!催化组织细胞内蛋白质降解的酶为细胞内蛋白酶类和肽酶类。真核细胞组织蛋白降解的途径根据降解部位的不同，可分为溶酶体途径和胞液途径两种。一、组织蛋白降解的溶酶体途径 !!组织蛋白降解的溶酶体途径无需 =<9的参与，故又称之为非 =<9依赖性蛋白质降解途径。通过这一>(?@ABC,+C）。细胞内的蛋白质降解时，溶酶体先将有关蛋白质包裹入其中，进而体积扩大形成自体吞噬空泡（(D?*B@(E,> F(>D*GA），被包入的蛋白质即可在酶类的催化下水解，最终降解成游离氨基酸。细胞外的蛋白质（如血液中的 HIH、胰岛素等）需与有关的质膜受体结合后，转入细胞内，再与溶酶体融合成次级溶酶体，进而在溶酶体内降解。

血液循环中的一些糖蛋白需先在唾液酸酶的作用下，使其糖链末端的唾液酸基水解脱下后，才被肝细胞质膜上有关受体识别、结合，并融入细胞溶酶体内，在酶促下降解。 第九章 !蛋白质的分解代谢!"!二、组织蛋白降解的胞液途径 !!胞液中也有多种蛋白水解酶存在，一些蛋白质也能在胞液中经酶促降解成氨基酸。组织蛋白降解的胞液途径有下列明显的特征：催化蛋白质水解需有 "#$参与，故此途径又被称为 "#$依赖性蛋白质降解途径。这一途径中的蛋白水解酶类的最适 %&为 ’( )，称碱性蛋白酶类、通过此途径降解的蛋白质为异常蛋白质（如氨基酸序列异常的蛋白质）及损伤（如被氧化）的蛋白质和细胞内短半衰期的蛋白质、蛋白质泛素化是易被降解的标志。 !!泛素或称泛肽（ *+,-*,.,/）是一种广泛存在于真核细胞中的耐热小分子肽（ ’0肽，相对分子质量 ) 122），蛋白质与泛素结合称为泛素化（*+,-*,.,/,34.,5/）：有 "#$存在时，在有关的三种酶（酶 6为泛素活化酶，酶 7为泛素结合酶，酶 8为泛素蛋白质连接酶）催化下，泛素 9端的甘氨酸可被活化，与多个泛素及底物蛋白质分子中赖氨酸残基的 ! :&7以酰胺键结合，即泛素化。易于泛素化的蛋白质则易被碱性蛋白酶水解。不同蛋白质泛素化的速率不同，蛋白质泛素化的难易取决于该蛋白质 :端氨基酸残基的